晶体结构和生化分析表明一个独特的机制和作用对人类glycyl-tRNA合成酶Ap4A体内平衡。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
郭郭RT,你们庄,M,杨XL
晶体结构和生化分析表明一个独特的机制和作用对人类glycyl-tRNA合成酶Ap4A体内平衡。
284年J生物化学杂志。2009年10月16日,(42):28968 - 76。doi: 10.1074 / jbc.M109.030692。Epub 2009年8月26日。
- PubMed ID
-
19710017 (在PubMed]
- 文摘
-
氨酰合成酶催化附件氨基酸的同源蛋白质合成的图示。然而,氨酰化反应可以转移到生产diadenosine tetraphosphate (Ap4A),一个通用的多效性的细胞所需的信号分子调控通路。唯一已知Ap4A生产机制的tRNA合成酶是通过中间aminoacyl-AMP氨酰化反应,从而使Ap4A合成氨基acid-dependent。在这里,我们将演示Ap4A合成一个新的机制。晶体结构和生化分析表明,人类glycyl-tRNA合成酶(GlyRS)产生Ap4A两个atp的直接冷凝,独立的甘氨酸浓度。有趣的是,而第一个磷酸腺苷口袋对所有二级tRNA合成酶是守恒的,第二个ATP的口袋是由一个插入域GlyRS独有,表明GlyRS是唯一的tRNA合成酶催化直接Ap4A合成。一个特殊的角色在Ap4A GlyRS体内平衡。