ATP9B, P4-ATPase(假定的aminophospholipid移位酶),定位在CDC50 trans-Golgi网络蛋白质的方式。
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Takatsu H,巴巴K,日本岛T, Umino H,加藤U,繁华,Nakayama K,胫骨HW
ATP9B, P4-ATPase(假定的aminophospholipid移位酶),定位在CDC50 trans-Golgi网络蛋白质的方式。
生物化学杂志。2011年11月4日;286 (44):38159 - 67。doi: 10.1074 / jbc.M111.281006。Epub 2011年9月13日。
- PubMed ID
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21914794 (在PubMed]
- 文摘
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IV型p型atp酶(P4-ATPases)是公认的磷脂flippases从exoplasmic把磷脂(管)脂质胞质传单的影响和被认为与CDC50蛋白质功能复杂。在酿酒酵母中,五个P4-ATPases本地化特定细胞车厢和所需vesicle-mediated蛋白质运输从这些隔间,膜泡运输磷脂易位的暗示作用。人类基因组编码14 P4-ATPases和三个CDC50蛋白质。然而,人类P4-ATPases的亚细胞定位及其与CDC50蛋白质相互作用知之甚少。在这里,我们表明,类5 (ATP10A、ATP10B ATP10D)和类6 (ATP11A、ATP11B ATP11C) P4-ATPases需要CDC50蛋白质,主要是CDC50A,退出的内质网(ER)和最终的亚细胞定位。相比之下,二班P4-ATPases (ATP9A和ATP9B)能够退出ER在缺乏外源CDC50表达式:ATP9B,但不是ATP11B,退出了ER尽管RNAi CDC50蛋白质的消耗。尽管ATP9A和ATP9B显示整体序列相似性高,ATP9A定位核内体和trans-Golgi网络(TGN),而ATP9B定位专门TGN。嵌合ATP9蛋白质的氨基端胞质地区ATP9A ATP9B替换为相应的地区是独家本地化高尔基。这些结果表明,ATP9B能够退出ER和本地化独立TGN CDC50蛋白质,这种蛋白质包含高尔基定位信号的n端胞质区域。