结构性基础竞争力识别p53和MDM2 HAUSP / USP7:影响p53-MDM2通路的调控。
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胡M,顾L, M, Jeffrey PD顾W,施Y
结构性基础竞争力识别p53和MDM2 HAUSP / USP7:影响p53-MDM2通路的调控。
公共科学图书馆杂志。2006年2月,4 (2):e27。Epub 2006年1月17日。
- PubMed ID
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16402859 (在PubMed]
- 文摘
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Herpesvirus-associated ubiquitin-specific蛋白酶(HAUSP,也称为USP7),一个deubiquitylating ubiquitin-specific加工蛋白酶家族的酶,特别是deubiquitylates p53和MDM2,因此发挥着重要然而神秘p53-MDM2通路中的作用。这里我们表明p53和MDM2专门识别氨基肿瘤坏死因子受体相关因子(TRAF)同域的HAUSP相互排斥的态度。HAUSP优先形成稳定HAUSP-MDM2复杂甚至在多余的p53的存在。HAUSP-binding元素被映射到一个羧基端肽片段的p53和短肽区域前MDM2的酸性域。的晶体结构HAUSP TRAF-like域与p53和MDM2在复杂的多肽,在2.3和1.7——决议决定,分别显示,MDM2肽识别表面槽HAUSP一样被p53但调和更广泛的交互。结构比较导致HAUSP peptide-recognition达成共识序列的识别。这些结果,连同HAUSP substrate-binding-and-deubiquitylation域相结合的结构,提供了重要的见解的监管由HAUSP p53-MDM2通路。