蛋白质水解C3对U937细胞的质膜。净化的组织蛋白酶G。
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精制的厘米,Villiers CL, Colomb毫克
蛋白质水解C3对U937细胞的质膜。净化的组织蛋白酶G。
J Immunol。1991年8月1日,147 (3):921 - 6。
- PubMed ID
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1861080 (在PubMed]
- 文摘
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C3的共价结合片段涉及细胞U937细胞膜surface-associated蛋白水解活性。两个蛋白酶能够打通C3是从U937等离子体膜纯化。净化膜的增溶和离子交换色谱法。纯化蛋白酶被确认为弹性蛋白酶之一,基于底物特异性benzyloxycarbonylalanine-o-nitrophenyl酯和完全抑制elastatinal和methoxysuccinyl-alanyl-alanyl-prolyl-valyl-chloromethyl-ketone。另一种蛋白酶(分子量28000)是组织蛋白酶G,推导出的氨基酸成分,伴序列,succinyl-alanyl-alanyl-phenylalanine-p-nitroanilide的底物特异性。这两种溶酶体蛋白酶存在U937细胞表面,经免疫荧光分析。质膜弹性蛋白酶和组织蛋白酶G U937细胞分裂C3 C3a - C3b-like片段;进一步孵化导致C3c C3dg-like碎片,从消化的sds - page分析判断。测序C3b-like片段纯化的反相色谱表明最初的乳沟C3的纯化组织蛋白酶G发生在两个位置在伴alpha-chain的一部分,在Arg-Ser债券残留748年和749年之间,Leu-Asp债券751年和752年之间残留。这些蛋白酶,因此,能够生成,对U937表面活性C3的碎片,可能参与细胞蛋白,和交互。