颗粒比较蛋白质从人类多形核白细胞杀菌对铜绿假单胞菌。
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Wasiluk KR, Skubitz公里,灰色的黑洞
颗粒比较蛋白质从人类多形核白细胞杀菌对铜绿假单胞菌。
感染Immun。1991年11月,59 (11):4193 - 200。
- PubMed ID
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1937776 (在PubMed]
- 文摘
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杀害55-kDa铜绿假单胞菌的杀菌蛋白(BP 55), 30-kDa蛋白质(BP 30),组织蛋白酶G,弹性蛋白酶,蛋白酶3比较。铜绿假单胞菌耐杀死了弹性蛋白酶和蛋白酶3。BP 55 50%致命剂量(LD50)每5 x 0.23毫克的蛋白质每毫升10(6)细菌杀死了铜绿假单胞菌活性远远超过BP 30和组织蛋白酶G . 30 BP和组织蛋白酶G的LD50 16.9和28.3微克每5 x 10(6)的蛋白质每毫升细菌,分别。预培养的BP 55岁或30 BP与脂多糖(LPS)从铜绿假单胞菌抑制杀菌活性。BP 55的n端氨基酸序列和BP 30并没有发现这两种蛋白质之间的关系。然而,单克隆抗体(AHN-15)与西方免疫印迹蛋白质的反应。组织蛋白酶G对铜绿假单胞菌的杀菌活动似乎依赖酶的活性部位的可用性;杀菌活性被抑制phenylmethylsulfonyl氟化物(PMSF)和特定的组织蛋白酶G抑制剂,Z-Gly-Leu-Phe-CH2Cl。组织蛋白酶G的酶和杀菌活动也抑制铜绿假单胞菌的有限合伙人。有限合伙人从铜绿假单胞菌被证实是一个竞争性抑制剂的酶活性组织蛋白酶g .弹性蛋白酶酶活性也抑制非竞争性有限合伙人,但酶没有杀菌。 We have concluded that all three bactericidal proteins (BP 55, BP 30, and cathepsin G) may bind to the LPS of the outer membrane of P. aeruginosa. It appears that the enzyme active site must be available for cathepsin G to kill P. aeruginosa and that the active site may be involved in the binding of cathepsin G to P. aeruginosa.