1.8人类组织蛋白酶G在复杂的晶体结构与Suc-Val-Pro-PheP (OPh) 2:一个口是心非的蛋白酶,有两个相反的特异性。
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霍夫P·迈尔我Huber R, Korzus E, Potempa J,特拉维斯J,权力JC,预示W
1.8人类组织蛋白酶G在复杂的晶体结构与Suc-Val-Pro-PheP (OPh) 2:一个口是心非的蛋白酶,有两个相反的特异性。
EMBO j . 1996年10月15日,15日(20):5481 - 91。
- PubMed ID
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8896442 (在PubMed]
- 文摘
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人类中性粒细胞组织蛋白酶G的晶体结构,口感与肽基膦酸酯抑制剂Suc-Val-Pro-PheP——(OPh) 2、1.8已经决心解决使用帕特森搜索技术。必威国际app组织蛋白酶G结构显示了多肽折叠trypsin-like丝氨酸蛋白酶的特点,尤其是类似于大鼠肥大细胞蛋白酶二世。然而,独特的组织蛋白酶G Glu226的存在(胰凝乳蛋白酶原编号),它位于底部的S1特异性的口袋里,把它分为两个隔间。出于这个原因,抑制剂的侧链苄PheP残留不完全占领口袋,但是,相反,位于其入口。带正电的赤道边缘的参与是一个有利的静电作用与带负电荷的羧基Glu226。安排这个Glu226羧酸盐还将允许住宿的赖氨酸侧链在这个S1口袋,同意最近观察到的组织蛋白酶G偏爱赖氨酸和板式换热器在P1。共价结合的组织蛋白酶G复杂瞵酸盐抑制剂模仿一个四面体底物中间。比较参数表面分布的组织蛋白酶G,白细胞弹性蛋白酶和大鼠肥大细胞蛋白酶二世没有简单常见的识别模式mannose-6-phosphate receptor-independent针对这些颗粒蛋白酶的排序机制。