硒蛋白K multiprotein复合物结合,并参与调节内质网内稳态。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
张Shchedrina VA Everley RA, Y, Gygi SP,哈特菲尔德DL, Gladyshev VN
硒蛋白K multiprotein复合物结合,并参与调节内质网内稳态。
生物化学杂志。2011年12月16日;286 (50):42937 - 48。doi: 10.1074 / jbc.M111.310920。Epub 2011 10月20。
- PubMed ID
-
22016385 (在PubMed]
- 文摘
-
硒蛋白K (SelK)是一种11-kDa内质网(ER)未知蛋白质的功能。在这里,我们定义了一个新的真核蛋白质家族,包括SelK,硒蛋白S (SelS),远亲蛋白质。比较基因组学分析表明,这个家庭是最普遍的真核生物的硒蛋白家族。生化搜索蛋白质相互作用Sel必威国际appK透露ER-associated退化(ERAD)组件(p97 atp酶、缩醛树脂和SelS)。在这个复杂,SelK Derlin-1显示更高的亲和力,而Derlin-2 SelS亲和力较高,表明这些硒蛋白可以确定的性质通过缩醛树脂衬底转移通道。SelK共沉淀与可溶性糖基化的ERAD基质和参与他们的退化。其基因功能包含ER应激反应的元素,和它的表达是上调条件诱发错误折叠蛋白质的积累在ER。oligosaccharyltransferase复杂的组件(ribophorins、OST48 STT3A)和一个ER伴侣蛋白,calnexin,绑定SelK被发现。一种糖化SelK也发现,反映出其与oligosaccharyltransferase复杂。这些数据表明,SelK参与Derlin-dependent ERAD糖化蛋白质错误折叠,SelK被定义的函数是真核生物硒的广泛功能。