三维结构的人类基本的纤维母细胞生长因子。
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埃里克森AE, Cousens LS,韦弗LH, Matthews BW
三维结构的人类基本的纤维母细胞生长因子。
《美国国家科学院刊S a . 1991 4月15日,88 (8):3441 - 5。
- PubMed ID
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1707542 (在PubMed]
- 文摘
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人类基本的三维结构纤维母细胞生长因子(bFGF)由x射线晶体学和精制结晶剩余17.4%为2.2 a分辨率。最初的结构解决了2.8的名义决议由多个同形替换使用三个重原子衍生物。虽然地图上清楚地显示整个分子的折叠,电子密度没有观察到第一19伴和过去的3 c末端氨基酸,这表明他们是无序的。bFGF晶体的增长从2.0硫酸铵在空间群的pH值8.1 P1与细胞尺寸= 30.9 a, b = 33.4 a, c = 35.9,α= 59.5度,β= 72.0度,γ= 75.6度。有一个单位细胞分子和晶体衍射间距超过1.9。bFGF的整体结构可以被描述为一个三角形金字塔褶皱非常类似报道白介素- 1β,白介素1α,大豆胰蛋白酶抑制剂。明显硫酸盐离子是绑定在一个基本区域表面的分子和配体arg的主链酰胺- 120和Asn-27的侧链,arg - 120和赖氨酸- 125。这是建议的假定为肝素结合位点。残留106 - 115,推测绑定到bFGF受体(Baird。舒伯特,D。凌,n . & Guillemin r (1988) Proc。国家的。 Acad. Sci. USA 85, 2324-2328], include an irregular loop that extends somewhat from the surface of the protein and is about 25 A from the presumed heparin binding site. The backbone structure of this putative receptor-binding loop is very similar, although not identical, to the corresponding region of interleukin 1 beta.