具体激活LIM通过505年苏氨酸磷酸化激酶2的岩石,Rho-dependent蛋白激酶。
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中村烟灰墨T,松本K, T
具体激活LIM通过505年苏氨酸磷酸化激酶2的岩石,Rho-dependent蛋白激酶。
生物化学杂志。2001年1月5;276 (1):670 - 6。
- PubMed ID
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11018042 (在PubMed]
- 文摘
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LIM-kinase 1 (LIMK1)和LIM-kinase 2 (LIMK2)调节肌动蛋白细胞骨架重组通过cofilin磷酸化的下游不同家庭gtpaseρ。我们报告我们的发现,岩石,ρ的下游蛋白激酶,特别是激活LIMK2但不是LIMK1 RhoA的下游。LIMK1 LIMK2活动向cofilin磷酸化被co-expression刺激与岩石的活性形式(ROCK-Delta3),而完整的岩石有选择性地激活LIMK2但不是LIMK1。激活的LIMK2 RhoA被y - 27632抑制特定抑制剂的岩石,但Rac1-mediated LIMK1没有激活。岩石在苏氨酸磷酸化直接505 LIMK2活化段内的残留和明显刺激LIMK2活动。LIMK2突变与缬氨酸替代苏氨酸505年废除LIMK2活动cofilin磷酸化和肌动蛋白细胞骨架变化,而替代通过谷氨酸增强蛋白激酶活动和LIMK2纤维形成的压力。这些结果表明,岩石直接磷酸化苏氨酸505和激活下游LIMK2 RhoA这磷酸化对LIMK2诱导肌动蛋白细胞骨架重组至关重要。一起发现LIMK1受Pak1, LIMK1和LIMK2是由不同的蛋白激酶的下游不同家庭gtpaseρ。