克隆人类血小板糖蛋白Ib的α链的:一个跨膜蛋白与富亮氨酸α2-glycoprotein同源性。
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洛佩兹是的,钟DW,藤川K,哈根FS, Papayannopoulou T,罗斯GJ
克隆人类血小板糖蛋白Ib的α链的:一个跨膜蛋白与富亮氨酸α2-glycoprotein同源性。
《美国国家科学院刊S a . 1987年8月,84 (16):5615 - 9。
- PubMed ID
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3303030 (在PubMed]
- 文摘
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糖蛋白Ib是一个表面的血小板膜糖蛋白功能作为血管性血友病因子的受体。它是由α和β链组成的异质二聚体由二硫键链接(年代)。从信使rna噬菌体λgt11 cDNA表达文库准备从人类红白血病细胞株,冥界,是使用一个affinity-purified抗体筛选glycocalicin糖蛋白Ib的α链的一部分。十一个阳性克隆被孤立,plaque-purified。最大的cDNA插入的长度是2420个核苷酸,领袖的16个氨基酸序列的编码,一个成熟的610个氨基酸的蛋白质,和一个终止密码子。5还包含42个核苷酸的非编码序列和497个核苷酸的3 '非编码序列,包括保利(a)的尾巴。GPIb的α链的氨基酸序列预测的cDNA序列完全同意由埃德曼降解的156个氨基酸的多肽分离出人类血小板glycocalicin与胰蛋白酶消化后或金黄色葡萄球菌V8蛋白酶。extracytoplasmic域通用接口总线的α亚基包含几个值得注意的结构特点,包括一个地区的七个串联重复序列的24个氨基酸同源富亮氨酸α2-glycoprotein在场。extracytoplasmic域还包含两个亲水区域,一个富含氨基酸和丰富的丝氨酸和苏氨酸残基。该地区丰富的丝氨酸和苏氨酸包括5个重复的九个氨基酸以及大多数O-linked分子中碳水化合物的网站。extracytoplasmic域名是紧随其后的是一个潜在的跨膜段约29氨基酸和一个潜在的胞内域约100个氨基酸位于分子的羧基端。