新颖的多态性,70低浓缩铀/法破坏达成共识亮氨酸残基富亮氨酸重复序列内的血小板糖蛋白Ibalpha。

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松原Y,村田,Moriki T, Yokoyama K,渡边N, H,只是手中M,【K,青木N,吉野H, Ikeda Y

新颖的多态性,70低浓缩铀/法破坏达成共识亮氨酸残基富亮氨酸重复序列内的血小板糖蛋白Ibalpha。

Thromb Haemost。2002年5月,87 (5):867 - 72。

PubMed ID
12038791 (在PubMed
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文摘

血小板糖蛋白(GP) Ib / IX / V复杂介导高剪切依赖血小板激活通过与血管性血友病因子的交互(vWF)。所有四个单元的复杂结构的主题,富亮氨酸重复序列(远程雷达),与亮氨酸守恒的位置。这里我们报告一个新的多态,列伊/板式换热器在GPIbalpha残留70,扰乱了共识序列的远程雷达vWF绑定域名。基因型频率在日本142名健康受试者92.3%,7.7%,和0.0%,为70年的低浓缩铀/低浓缩铀,70低浓缩铀/板式换热器,分别针对板式换热器/板式换热器和75基因型。Ristocetin-induced或shear-induced血小板聚集70年之间没有明显不同的低浓缩铀/低浓缩铀和70低浓缩铀/板式换热器的基因型。在体外研究中,与70年重组GPIbalpha片段板式换热器(L70F)与70年相比,低浓缩铀(WT)低反应性anti-GPIbalpha单克隆抗体,GUR20-5 Hip1,这两种识别conformation-specific 45-kDa域内的抗原表位。Ristocetin-induced 125 i-vwf绑定L70F,然而,WT没有什么区别。

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的名字 UniProt ID
血小板糖蛋白Ibα链 P07359 细节