晶体结构的血小板糖蛋白Ib(α)n端结构域显示一个揭露受体激活的机制。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
风浪的年代,Clemetson JM,哈里森T, Clemetson KJ, Emsley J
晶体结构的血小板糖蛋白Ib(α)n端结构域显示一个揭露受体激活的机制。
生物化学杂志。2002年9月20日;277 (38):35657 - 63。Epub 2002年6月26日。
- PubMed ID
-
12087105 (在PubMed]
- 文摘
-
糖蛋白Ib (GPIb)是一种血小板受体与一个关键的角色在调停逮捕血小板在血管损伤的网站。GPIb与A1域结合的血管性血友病因子(vWF-A1)在高血压剪切,启动血小板粘附和导致血栓的形成。调查GPIb监管和配体结合的分子基础,我们已经确定的结构GPIb(α)链的n端结构域(残留1 - 279)。这个结构是第一个确定的细胞粘附/信号类富亮氨酸重复(远程雷达)蛋白质和显示的拓扑特征disulfide-bonded侧翼地区。折叠包含一个氨基端beta-hairpin,八个富亮氨酸重复,disulfide-bonded循环,c端阴离子。还演示了一种新型远程雷达结构图案的形式状态三个串联beta-turns的安排。带负电荷的绑定在远程雷达凹脸和阴离子表面区域显示两步绑定vWF-A1动力学,可以由一个揭露机制涉及构象变化的一个关键的循环。使用通用接口总线的分子对接和vWF-A1晶体结构,我们也能够模型通用接口总线。vWF-A1复杂。