2.2人类chymase的晶体结构在复杂succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-chloromethylketone:结构性的解释其dipeptidyl羧肽酶特异性。
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佩雷拉PJ,王ZM评选,鲁宾H, Huber R,预示W, Schechter NM, Strobl年代
2.2人类chymase的晶体结构在复杂succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-chloromethylketone:结构性的解释其dipeptidyl羧肽酶特异性。
J杂志。1999年2月12日,286 (1):163 - 73。
- PubMed ID
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9931257 (在PubMed]
- 文摘
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人类chymase (HC)是一个chymotrypsin-like丝氨酸蛋白酶表达的肥大细胞。HC的晶体结构2.2多元肽基抑制剂,succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-chloromethylketone凯玛特为),解决了和精制结晶r因子为18.4%。HC结构表现出的典型的折叠模式chymotrypsin-like丝氨酸蛋白酶,并显示特别相似鼠chymase 2(大鼠肥大细胞蛋白酶II)和人类组织蛋白酶g . peptidyl-CMK抑制剂是共价结合活性部位残留Ser195 His57;肽基的一部分将S1入口段214 - 217帧形成短反平行的β褶板。HC是一个高度有效的血管紧张素转换酶。建模的chymase-angiotensin互动引导的几何约束chloromethylketone抑制剂表明扩展的底物结合位点功能,可以生成包含dipeptidyl carboxypeptidase-like活动所需的高效的乳沟和激活的激素。血管紧张素我停靠的c端羧基活性部位间隙,最后两个残留超出活动网站,是完全本地化做出良好的氢键和盐桥的酰胺态氮Lys40-Phe41肽键和epsilon-ammonium Lys40侧链的集团。这酰胺定位是独一无二的chymase-related蛋白酶,只有chymases从灵长类动物拥有一个赖氨酸残基位置40。因此,结构方便解释首选血管紧张素I转换由人类chymase血管紧张素ⅱ。