由钙/ calmodulin-dependent增殖调节蛋白激酶蛋白激酶级联。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Enslen H, Tokumitsu H,鹳PJ,戴维斯RJ,索德林TR
由钙/ calmodulin-dependent增殖调节蛋白激酶蛋白激酶级联。
《美国国家科学院刊S a . 1996年10月1日;93 (20):10803 - 8。
- PubMed ID
-
8855261 (在PubMed]
- 文摘
-
膜去极化NG108细胞给快速(< 5分钟)激活Ca2 + / calmodulin-dependent蛋白激酶IV (CaM-KIV),以及激活c-Jun n端激酶(物)。调查是否Ca2 +端依赖激活增殖蛋白激酶(ERK、物和p38)可能由凸轮激酶级联,转染PC12细胞,与结构上缺乏CaM-KIV,活跃的凸轮激酶激酶突变体和/或CaM-KIV(分别CaM-KKc和CaM-KIVc)。没有去极化,CaM-KKc转染没有影响Elk-dependent荧光素酶报告基因的转录,而CaM-KIVc单独或结合CaM-KKc给7 - 10倍,60 - 80倍刺激,分别,被增殖作用(MAP)激酶磷酸酶cotransfection。当epitope-tagged构造MAP激酶与CaM-KKc co-transfected + CaM-KIVc免疫沉淀反应映射激酶被激活2倍(ERK-2)和(JNK-1和p38) 7 - 10倍。物和p38途径是使用特定c-Jun或ATF2-dependent转录分析进一步调查。我们发现c-Jun / ATF2-dependent副本被CaM-KIVc增强7 - 10倍,20 - 30倍,CaM-KKc + CaM-KIVc。Jun-dependent转录的情况下,这种影响并不是由于直接的c-Jun磷酸化激活CaM-KIV,由于转录被显性负物和由两个MAP激酶磷酸酶。突变CaM-KIV磷酸化站点(Thr196)的介导CaM-KIV激酶的活化,阻止激活Elk-1, c-Jun, ATF2凸轮激酶级联。这些结果建立一个新的Ca2 +端依赖转录调节MAP激酶途径和合成的机制。