磷酸化CK2和MAPK增强calnexin协会与核糖体。
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伸出的礼拜堂E,黄HN,戈贝尔D, Cochet C,泽,卡梅伦PH值,Gushue约,托马斯•DY Bergeron JJ
磷酸化CK2和MAPK增强calnexin协会与核糖体。
EMBO j . 1999年7月1;18 (13):3655 - 66。
- PubMed ID
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10393181 (在PubMed]
- 文摘
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Calnexin最初被确定为一种内质网(ER)我完整的膜蛋白,在其胞质域通过ER-associated蛋白激酶磷酸化。尽管calnexin的ER腔的作用域建立了分子伴侣蛋白的组成的机械,是不为人熟知的角色calnexin的胞质磷酸化。分析二维地图此处则透露,calnexin在孤立的微粒体体外磷酸化酪蛋白激酶2 (CK2)和extracellular-signal调节激酶1 (ERK-1)网站对应的体内磷酸化。在犬胰微粒体,协同磷酸化CK2和ERK-1导致增加与膜结合核糖体calnexin协会。体内,calnexin-associated ERK-1活动通过co-immunoprecipitation被发现。这个活动被废除在细胞表达显性负MEK-1。激活细胞的ERK-1添加血清导致增加4倍ribosome-associated calnexin如果细胞。结合研究揭示calnexin协会CK2和ERK-1提出了一个模型,磷酸化糖蛋白折叠calnexin导致潜在的增加接近易位子。