重要性的自身磷酸化Ser186盐诱导激酶1的一个循环的持续的激酶活性。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
桥本YK Satoh T, Okamoto M, Takemori H
重要性的自身磷酸化Ser186盐诱导激酶1的一个循环的持续的激酶活性。
J细胞生物化学。2008年8月1日,104 (5):1724 - 39。doi: 10.1002 / jcb.21737。
- PubMed ID
-
18348280 (在PubMed]
- 文摘
-
自身磷酸化是一个重要的机制,蛋白激酶调节自己的生物活动。盐诱导激酶1 (SIK1)是一个监管机构的反馈瀑布cAMP-mediated基因表达,而其激酶结构域还包括自身磷酸化的活动。我们提供证据表明Ser186激活循环网站的自身磷酸化激酶活性和必要的。Ser186位于+ 4的位置关键刺残留Thr182 LKB1等由上游激酶磷酸化。在Ser186磷酸化之间的关系,在COS-7 Thr182细胞表明,前者是后者的前提条件。糖原合酶kinase-3beta (GSK-3beta)磷酸化对丝氨酸/苏氨酸残基位于第四pre-phosphorylated对丝氨酸/苏氨酸残基的位置提前,并在Thr182 GSK-3beta减少磷酸化抑制剂。体外重建结果分析还表明,GSK-3beta SIK1激酶。然而,过度和击倒的GSK-3beta LKB1-defective海拉细胞表明GSK-3beta仅可能无法使磷酸化或激活SIK1,表明LKB1可能起到关键作用通过磷酸化SIK1 Thr182,可能作为自身磷酸化级联的发起者,GSK-3beta可能使磷酸化在Thr182 SIK1认识到在Ser186 priming-autophosphorylation培养细胞。这种情况也可能是其他异构体SIK2 SIK3但不是。