N-Linked人类ABC转运蛋白的糖基化ABCG2在天冬酰胺596不是必不可少的表达,运输活动,或贩卖到质膜。
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迪奥普NK, Hrycyna CA
N-Linked人类ABC转运蛋白的糖基化ABCG2在天冬酰胺596不是必不可少的表达,运输活动,或贩卖到质膜。
生物化学。2005年4月12日,44 (14):5420 - 9。
- PubMed ID
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15807535 (在PubMed]
- 文摘
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人类磷酸腺苷盒式half-transporter ABCG2是72 kDa能够赋予细胞多药耐药性的等离子体膜蛋白,在文化中。瞬变和稳定表达ABCG2糖化,肽治疗N-glycosidase F明显降低了分子质量在sds - page凝胶约60 kDa。序列分析显示三个潜在N-linked 418年人类ABCG2氨基酸糖基化网站,557年和596年。定点诱变实验,每一个Asn改为独立Gln,显示只有596天冬酰胺N-linked糖化。这些数据提供了修改后的残渣的首次直接识别ABCG2的本地化和证据循环5的细胞外空间,以前只从水疗法预测分析。免疫印迹和脉冲追踪分析表明glycosylation-deficient ABCG2变异(N596Q)和糖化父载体表达同样在稳定状态和有类似的半衰期。ABCG2表达的细胞表面分析显示相当数量的N596Q变体出席了质膜相比,糖化ABCG2蛋白。ABCG2 (N596Q)变体也功能,展示罗丹明123运输在完整细胞相媲美,在糖化ABCG2表达。此外,在原油膜准备,无论是基础还是prazosin-stimulated(约2倍)腺苷三磷酸酶活动ABCG2糖化ABCG2相比(N596Q)受到影响。虽然微妙的运输车贩运和功能缺陷可能存在,这些数据综合起来表明N-glycosylation精氨酸596不是必不可少的表达,贩卖到质膜,或ABCG2的整体功能。