硫酸盐化作用两个人类补充S-protein tyrosine-residues (vitronectin)。
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Jenne D·希勒,斯坦利KK, Huttner WB
硫酸盐化作用两个人类补充S-protein tyrosine-residues (vitronectin)。
欧元。1989年11月6日,185 (2):391 - 5。
- PubMed ID
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2479556 (在PubMed]
- 文摘
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人类S-protein (vitronectin)和血液结合素,两个结构相似的分子质量和丰富相关的血浆蛋白,为酪氨酸硫酸盐化作用进行了分析。蛋白质合成和分泌的人类hepatoma-derived细胞系消息灵通的G2,如图所示的免疫沉淀反应[35 s] methionine-labelled细胞的培养基。当消息灵通的G2细胞被标记与硫酸(35 s), S-protein,但不是血液结合素,硫酸被发现。硫酸的一半(35 s)纳入S-protein被恢复为硫酸酪氨酸。酪氨酸硫酸盐化作用的化学计量学是大约两个摩尔酪氨酸硫酸/摩尔S-protein。检查S-protein序列已知的共识的存在特性的酪氨酸硫酸盐化作用显示三个潜在硫酸盐化作用网站职位56,59 - 401。酪氨酸56是化学计量硫酸盐化作用最可能的地点,紧随其后的是酪氨酸59似乎更有可能成为比401年酪氨酸硫酸。酪氨酸56和59位于阴离子地区的S-protein没有同源在血液结合素。我们讨论的可能性酪氨酸S-protein阴离子硫酸盐化作用的地区可能稳定构象S-protein没有第三thrombin-antithrombin复合物和可能发挥作用在其绑定在凝固thrombin-antithrombin三世复合物。