球状头部的结合蛋白补充C1q, gC1qR。功能表达和描述作为一个小说vitronectin绑定的因素。
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Lim提单,里德KB, Ghebrehiwet B, Peerschke EI, Leigh LA Preissner KT次方
球状头部的结合蛋白补充C1q, gC1qR。功能表达和描述作为一个小说vitronectin绑定的因素。
生物化学杂志。1996年10月25日,271 (43):26739 - 44。
- PubMed ID
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8900153 (在PubMed]
- 文摘
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球状的头域的结合蛋白补充组件C1q指定gC1qR最近描述出现在血管和血液细胞(Ghebrehiwet B。Lim B.-L。,Peerschke,依B。威利斯,a . C。里德,k . b . m . (1994) j . Exp。地中海。179年,1809 - 1821是在细菌中表达的重组形式调查其功能和结构特性。重组gC1qR被发现功能因为tetramerization 24.3 -kda多肽发生所述本地蛋白质,和绑定的配位体C1q重组gC1qR区别绑定显示了gC1qR Raji分离细胞。重组gC1qR固定化微球用于寻找额外的结合蛋白与C1q无关。必威国际app令人惊讶的是,它发现vitronectin或复合物含有vitronectin保留从血浆或血清,和随后的分析揭示了特定绑定的三元gC1qR vitronectin-thrombin-antithrombin复杂。因为无法与gC1qR thrombin-antithrombin复杂,直接绑定vitronectin调查在一个净化系统。肝素结合multimeric vitronectin形式而不是等离子体形式的vitronectin发现绑定专门gC1qR隔绝Raji细胞膜以及重组gC1qR。这种交互是饱和(KD大约20 nM)和制约等粘多糖肝素但不是硫酸软骨素。C1q和vitronectin没有绑定到gC1qR互相竞争,和两个配体相互作用的不同部分gC1qR因为重组的截断版本gC1qR缺乏氨基22-amino酸部分几乎与vitronectin但C1q以及完整gC1qR绑定。 These findings establish gC1qR as a novel vitronectin-binding protein that may participate in the clearance of vitronectin-containing complexes or opsonized particles or cooperate with vitronectin in the inhibition of complement-mediated cytolysis.