相互激活,细胞周期蛋白依赖性激酶2和7是由底物特异性T环外的决定因素。
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加勒特,巴顿佤邦,骑士R,金P,摩根,费舍尔RP
相互激活,细胞周期蛋白依赖性激酶2和7是由底物特异性T环外的决定因素。
摩尔细胞杂志。2001年1月,21 (1):88 - 99。
- PubMed ID
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11113184 (在PubMed]
- 文摘
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细胞周期蛋白依赖性激酶7 (CDK7)的催化亚基是后生动物CDK-activating激酶(CAK),激活CDKs, CDC2、CDK2等,通过的守恒的苏氨酸残基磷酸化T循环。全面激活CDK7需要与一个积极的调节亚基,细胞周期蛋白H,守恒的苏氨酸残基磷酸化的位置170 T的循环。我们表明,苏氨酸- 170 CDK7体外磷酸化的目标,CDC2 CDK2,也使磷酸化丝氨酸在CDK7 T - 164循环,一个网站,完全匹配他们的共识磷酸化的网站。相比之下,到和CDK7本身都无法使磷酸化CDK7 T体外循环。CDC2的能力或CDK2 CDK7互相使磷酸化而不是自己意味着每个激酶可以歧视密切相关的序列和可以识别一个衬底网站,发散从通常的首选地点。要理解这个矛盾的底物特异性的基础,我们构建的嵌合CDK T CDK2 CDK7嫁接到身体的循环。CDK2-7,令人惊讶的是,混合酶是有效激活细胞周期素依赖CDK2 CDK7时尚,但不。此外,CDK2-7磷酸化野生型CDK7但不是CDK2。我们的研究结果表明,T循环的主要氨基酸序列只扮演次要角色,如果有的话,在决定细胞的特异性CAKs CDK基质和蛋白质-蛋白质之间的关系涉及序列外的T循环可以影响底物特异性正面和负面。