τ的脱磷酸化蛋白磷酸酶5:障碍在阿尔茨海默氏症。
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刘F,伊克巴尔K, Grundke-Iqbal我Rossie年代,龚残雪
τ的脱磷酸化蛋白磷酸酶5:障碍在阿尔茨海默氏症。
J生物化学杂志。2005年1月21日,280 (3):1790 - 6。Epub 2004年11月15日。
- PubMed ID
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15546861 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白磷酸酶(PP) 5是哺乳动物大脑中高度表达,但是很少有生理基质尚未被确认。在这里,我们调查了动力学dephosphoryation phospho-tau PP5和发现PP5 K (m)的8日至13日micromτ,PP2A相似,主要τ磷酸酶。K (m)范围内的值是intraneuronalτ浓度在人类大脑中,这表明τ可能是生理基质PP5和PP2A。PP5脱去磷酸τ12阿尔茨海默病(AD)相关的异常磷酸化研究网站,向每个站点有不同的效率。刺(205),用力推(212),和爵士(409)τ是最有利的网站;爵士(199),爵士(202),爵士(214),爵士(396),和爵士(404)不太有利的网站;和爵士(262)是PP5最穷的网站。过度的PP5 PC12细胞导致τ的多个磷酸化站点脱磷酸化。蛋白质水平的活动但不是PP5被发现在广告皮层下降了大约20%。这些结果表明,τ可能是一个生理基质PP5和τ的异常hyperphosphorylation广告可能导致一部分PP5减少患病的大脑的活动。