三磷酸精制晶体结构的构象的p21 h - 1.35一项决议:三磷酸鸟苷水解的影响机制。
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Pai EF Krengel U, Petsko GA,古蒂RS, Kabsch W, Wittinghofer A
三磷酸精制晶体结构的构象的p21 h - 1.35一项决议:三磷酸鸟苷水解的影响机制。
EMBO j . 1990年8月,9 (8):2351 - 9。
- PubMed ID
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2196171 (在PubMed]
- 文摘
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h -致癌基因p21蛋白的晶体结构复杂的缓慢水解三磷酸鸟苷类似物GppNp已经确定在1.35一项决议。内置211水分子的电子密度。结构已经细化到最后r因子为19.8% 6和1.35之间的所有数据。结合位点的核苷酸和镁离子在高细节。拉伸的氨基酸残基61 - 65年四次骨架原子的温度因素的平均值16.1 A2由于多种构象。侧链的构象,Gln61使接触水分子,这是完美的放置是亲核试剂进攻gamma-phosphate三磷酸鸟苷。在此基础上观察,我们提出三磷酸鸟苷水解机制主要涉及Gln61和Glu63作为在线激活物种攻击的水。亲核位移是由残留Thr35氢键Gly60 Lys16。利率机制增强差距还提议。