p21的pre-hydrolysis状态与三磷酸鸟苷(ras)在复杂:洞察的作用水分子ras-like三磷酸鸟苷水解反应的蛋白质。
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Scheidig AJ, Burmester C, unfpa古蒂RS
p21的pre-hydrolysis状态与三磷酸鸟苷(ras)在复杂:洞察的作用水分子ras-like三磷酸鸟苷水解反应的蛋白质。
结构。1999年11月15日,7 (11):1311 - 24。
- PubMed ID
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10574788 (在PubMed]
- 文摘
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背景:在许多生物事件的水解三磷酸鸟嘌呤(三磷酸鸟苷)是一个触发开关从活动到活动蛋白质形式。尽管一些高分辨率的晶体结构的可用性,核苷酸由gtpase水解机制的细节仍不清楚。这部分是因为他们活跃状态的蛋白质的结构必须决定在non-hydrolyzable三磷酸鸟苷类似物(例如GppNHp)。知识结构的真正的米歇利斯复杂可能会提供额外的洞察三磷酸鸟苷的内在蛋白水解机制和相关的核苷酸。结果:p21之间形成复杂的结构(ras)和三磷酸鸟苷由x射线衍射在1.6的使用组合的光解活性三磷酸鸟苷前体(笼三磷酸鸟苷)和快速冻结(100 k)。这个复杂的结构不同于p21 (ras) -GppNHp (277 k)决定对秩序和构象的程度的催化循环(循环开关二世地区4)和周围水分子的定位gamma-phosphate组。安排的变化的水分子被cryo-temperature感应技术。结论:结果揭示内在的Gln61鸟苷三磷酸水解反应函数。此外,质子转移的可能性机制两个攻击之间的水分子和一个氧gamma-phosphate集团可以提出了基底GTPase机制,但是论点提出了渲染这个质子化作用机制可能为GTPase激活蛋白(GAP)激活GTPase。