的结构和生化研究p21Ras S-nitrosylation和oxide-mediated氮鸟嘌呤核苷酸交换。
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威廉姆斯詹,帕普K,坎贝尔SL
的结构和生化研究p21Ras S-nitrosylation和oxide-mediated氮鸟嘌呤核苷酸交换。
《美国国家科学院刊S a . 2003年5月27日,100 (11):6376 - 81。2003年5月9日Epub。
- PubMed ID
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12740440 (在PubMed]
- 文摘
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拉是一个鸟嘌呤nucleotide-binding蛋白质之间的周期蛋白和活跃GTP-bound国家调节一系列不同的细胞过程,包括细胞生长、细胞凋亡和分化。Ras的鸟嘌呤nucleotide-bound状态紧密维护监管因素,促进监管增长控制。类的监管导致Ras激活分子鸟嘌呤核苷酸交换因子(gef)。Ras gef绑定到Ras和促进GDP释放,其次是三磷酸鸟苷结合和Ras激活。一氧化氮(NO)也已被证明能够促进鸟嘌呤核苷酸交换(斯通)Ras和增加细胞Ras-GTP水平,但过程NO-mediated斯通发生还不清楚。我们发起核磁共振结构和生化研究,以阐明如何亚硝基化的Ras可能导致增强的斯通。令人惊讶的是,我们的研究表明,稳定的Ras S-nitrosylation半胱氨酸- 118,不影响Ras的结构,其协会与英国皇家空军的Ras-binding域(Ras)的下游效应,或带有利率相对于non-nitrosylated Ras。然而,我们发现,实际的化学亚硝基化的过程,而不是最终产品的Ras S-nitrosylation,占增强斯通,我们发现,之前已经观察到其他人。