Fbx7功能的自洽场复杂的调节Cdk1-cyclin B-phosphorylated肝癌上调蛋白质(HURP)脯氨酸蛋白水解作用的区域。
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许JM,李YC, CT,黄CY
Fbx7功能的自洽场复杂的调节Cdk1-cyclin B-phosphorylated肝癌上调蛋白质(HURP)脯氨酸蛋白水解作用的区域。
生物化学杂志。2004年7月30日,279 (31):32592 - 602。Epub 2004年5月15日。
- PubMed ID
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15145941 (在PubMed]
- 文摘
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盒蛋白质,组件的自洽场ubiquitin-ligase复合物,被认为是负责在SCF-mediated的水解底物识别和招聘。盒蛋白质已确定函数的自洽场复合物迄今为止大部分substrate-binding图案,如WD重复或富亮氨酸重复C末端。然而,许多盒蛋白质缺乏辨认substrate-binding模块;他们是否可以在自洽场复合物功能尚不清楚。Fbx7这里展示,一个盒蛋白没有WD重复和富亮氨酸重复,是proteasome-mediated所需的蛋白质水解的肝癌上调蛋白(HURP)。损耗由小型干扰RNA Fbx7导致抑郁的HURP泛素化和HURP积累丰富。自洽场(Fbx7)复杂,Fbx7新兵HURP通过c端脯地区Cdk1-cyclin B-phosphorylation依赖方式。突变的多个Cdk1-cyclin B磷酸化站点HURP或Fbx7脯地区废除Fbx7和HURP之间的联系。因此,Fbx7函数适配器的自洽场复杂与脯氨酸区域substrate-binding模块。除了Fbx7、数据库分析揭示两个假定的哺乳动物脯氨酸地区(盒蛋白质,KIAA1783和日本cDNA k21 2410015。 Taken together, these findings further expound the diverse substrate-recognition abilities of the SCF complexes.