有丝分裂的磷酸化Aki1 Ser208由细胞周期蛋白B1-Cdk1复杂。
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中村一,Arai Naito M H, Fujita N
有丝分裂的磷酸化Aki1 Ser208由细胞周期蛋白B1-Cdk1复杂。
生物化学Biophys Res Commun。2010年3月19日,393 (4):872 - 6。doi: 10.1016 / j.bbrc.2010.02.103。Epub 2010年2月18日。
- PubMed ID
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20171170 (在PubMed]
- 文摘
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Akt kinase-interacting蛋白1 (Aki1) / Freud-1 / CC2D1A本地化细胞溶质,细胞核和中心体。根据其本地化Aki1扮演不同的角色。在胞质,它充当一个脚手架蛋白的磷酸肌醇3-kinase (PI3K) / 3-phosphoinositide-dependent蛋白激酶1(基因)/ Akt通路。在原子核中,它是一个转录抑制因子的serotonin-1A (5-HT1A)受体。中心体,调节轴杆cohesin单元Scc1本地化,从而调解中心体凝聚力在有丝分裂期间。虽然Aki1的功能已经澄清,Aki1知之甚少的监管机制。我们之前发现Aki1在有丝分裂细胞免疫印迹分析显示减少流动性,但原因还不清楚。在这里,我们表明,Aki1的电泳淌度的转变是来自有丝分裂磷酸化。的细胞周期蛋白B1-cyclin-dependent激酶1 (Cdk1)被发现是一个复杂的有丝分裂期间负责Aki1磷酸化的激酶。我们确定了爵士(208)残留Aki1的细胞周期蛋白B1-Cdk1磷酸化的网站。 Furthermore, cyclin B1-Cdk1 inhibitor treatment was shown to attenuate the level of Aki1 in complex with Scc1, suggesting that Aki1 phosphorylation by cyclin B1-Cdk1 contributes to Aki1-Scc1 complex formation. Our results indicate that cyclin B1-Cdk1 is a kinase of Aki1 during mitosis and that its phosphorylation of Aki1 may regulate mitotic function.