直接的磷酸化NF-kappaB1施敏原著927 IkappaB激酶在丝氨酸对signal-induced至关重要施敏原著蛋白水解作用。
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Salmeron,简森J, Soneji Y,凹凸N,卡门J,艾伦H,雷SC
直接的磷酸化NF-kappaB1施敏原著927 IkappaB激酶在丝氨酸对signal-induced至关重要施敏原著蛋白水解作用。
生物化学杂志。2001年6月22日;276(25):22215 - 22所示。Epub 2001 4月10。
- PubMed ID
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11297557 (在PubMed]
- 文摘
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NF-kappaB1充当NF-kappaB施敏原著前体蛋白的抑制蛋白,保留相关Rel子单元如果细胞的细胞质中。肿瘤坏死因子α(TNFalpha)和interleukin-1alpha (IL-1alpha)刺激施敏原著降解,释放相关Rel子单元可能促使进入细胞核。通过敲除胚胎成纤维细胞,首先建立IkappaB激酶(IKK)复杂对这些至关重要的促炎细胞因子有效触发施敏原著退化。施敏原著害虫域包含一个主题(Asp-Ser (927) -Gly-Val-Glu-Thr), IkappaBalpha IKK目标序列相关,人类之间是守恒的,老鼠,老鼠,鸡施敏原著。人类施敏原著的面板分析突变体中丝氨酸/苏氨酸残基内部和相邻这个主题分别更改为丙氨酸,丝氨酸927是施敏原著所必需的蛋白质水解IKK2引发的过度。这个残留也是TNFalpha和IL-1alpha所需刺激施敏原著退化。通过使用一个特定anti-phosphopeptide抗体,这是证实IKK2过度引发927年丝氨酸的磷酸化co-transfected施敏原著和内源性施敏原著也迅速磷酸化TNFalpha或IL-1alpha刺激后残留物。体外激酶与纯化蛋白质化验证明IKK1和IKK2可以直接使磷酸化施敏原著在927年丝氨酸。这些实验表明,IKK一起复杂的调节signal-induced蛋白质水解的NF-kappaB1施敏原著直接磷酸化的丝氨酸927害虫域。