人类glucose-6-phosphate脱氢酶:主要结构和cDNA克隆。
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Takizawa T,黄IY Ikuta T,吉田
人类glucose-6-phosphate脱氢酶:主要结构和cDNA克隆。
《美国国家科学院刊S a . 1986年6月,83 (12):4157 - 61。
- PubMed ID
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3012556 (在PubMed]
- 文摘
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的X-chromosome-linked glucose-6-phosphate脱氢酶(D-glucose-6-phosphate:辅酶ii +氧化还原酶,EC 1.1.1.49)的人类和其他哺乳动物由亚基分子量约为58000。酶起着关键作用的NADPH的一代,特别是成熟红细胞,酶的基因缺陷与慢性和药物,或在人类引起的溶血性贫血依然。从人类红细胞酶的纯化是同质性。完整的氨基酸序列的子单元,由531个氨基酸残基,是由自动和手动埃德曼降解的胰蛋白酶的糜蛋白酶的,散热的,溴化氰肽酶的获得。根据氨基酸序列数据从而获得一个41-mer寡核苷酸具有独特的序列。两个互补脱氧核糖核酸数据库构建噬菌体λgt11——也就是。,人工肝cDNA图书馆和肝癌温溜cDNA文库——合成核苷酸探针的扫描。两个阳性克隆,λG6PD-19和λG6PD-25从肝癌获得图书馆。λG6PD-19包含2.0千碱基的插入双(kbp),编码204个氨基酸残基,完全兼容的COOH-terminal部分酶。克隆的插入1.36 kbp的3 '非编码区。 The other clone, lambda G6PD-25, had an insertion of 1.8 kbp and encoded 362 amino acid residues of G6PD. Southern blot analysis of DNA samples obtained from cells with and without the human X chromosome indicated that the cDNA hybridizes with a sequence in the X chromosome.