结构的研究glucose-6-phosphate人类glucose-6-phosphate脱氢酶和辅酶ii +绑定。
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Kotaka M,戈夫年代,Vandeputte-Rutten L,非盟西南,Lam VM,亚当斯乔丹
结构的研究glucose-6-phosphate人类glucose-6-phosphate脱氢酶和辅酶ii +绑定。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2005;61 (Pt 5): 495 - 504。Epub 2005 4月20。
- PubMed ID
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15858258 (在PubMed]
- 文摘
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人类glucose-6-phosphate脱氢酶(G6PD)是辅酶ii(+)端依赖和催化作用和病原的第一步的戊糖磷酸分流。人类缺失突变体的二元复合物、DeltaG6PD glucose-6-phosphate和辅酶ii(+)结晶及其结构解决了2.9和2.5,分别。之前确定的结构与结构的广州变种人G6PD (G6PD(广州))辅酶ii(+)结构现场。底物结合在DeltaG6PD显示在明串珠菌属与前面描述的非常相似的mesenteroides G6PD。辅酶ii(+)绑定在辅酶网站被认为是与辅酶ii(+)在l . mesenteroides G6PD绑定,虽然出现一些差异序列变化的结果。四聚物界面略有不同的人类G6PD复合物,建议主要是亲水性dimer-dimer交互的灵活性。在这两种复合物,Pro172守恒的肽EKPxG的顺式构象;被认为是至关重要的关闭方法在酶反应底物和辅酶。结构性辅酶ii(+)在一个非常相似的方式结合DeltaG6PD-NADP(+)复杂和G6PD(广州),而在基质复杂结构辅酶ii(+)入住率较低和c端尾部结构辅酶ii(+)网站是无序的。可能的相互作用结构的影响NADP(+)和G6P被认为是