协同激活压力激发了蛋白激酶1 / c-Jun n端激酶(SAPK1 /物)亚型的增殖蛋白激酶激酶4 (MKK4)和MKK7。
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弗莱明Y,阿姆斯特朗CG, Morrice N,帕特森,科恩Goedert M P
协同激活压力激发了蛋白激酶1 / c-Jun n端激酶(SAPK1 /物)亚型的增殖蛋白激酶激酶4 (MKK4)和MKK7。
Pt 1:145-54 j . 2000年11月15日,352。
- PubMed ID
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11062067 (在PubMed]
- 文摘
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压力激发了蛋白激酶1 (SAPK1),也称为c-Jun n端激酶(物),成为激活体内促炎细胞因子或细胞压力的反应。其全部激活需要的苏氨酸和酪氨酸残基磷酸化Thr-Pro-Tyr图案,可催化了蛋白激酶增殖蛋白激酶激酶(MKK) 4和MKK7。这里我们报告MKK4显示了一个引人注目的偏爱酪氨酸残基(酪氨酸- 185),和MKK7苏氨酸残基的引人注目的偏好(刺- 183)在三个SAPK1 / JNK1亚型检测(JNK1α1,αJNK2 2和JNK3α1)。由于这个原因,MKK4和MKK7产生协同的活动增加每个SAPK1 /物同种型体外。MKK7β变体,几棵更有效激活所有三个SAPK1 /物亚型比MKK7α’,同样是特定的刺- 183。MKK7也磷酸化JNK2在用力推α2 - 404和ser - 407体外,ser - 407被磷酸化比刺更迅速- 183体外。刺- 404 / ser - 407在如果人类KB细胞磷酸化和hek - 293细胞,和磷酸化增加一个渗透压力(0.5山梨糖醇)。然而,在与刺- 183和酪氨酸- 185,用力推的磷酸化- 404和ser - 407是不会增加其他受体激动剂激活MKK7和SAPK1 /物,这表明这些残留物是催化磷酸化蛋白激酶,CK2等也磷酸化刺- 404和ser - 407体外。MKK3、MKK4 MKK6都表现出强烈的偏好的酪氨酸残基磷酸化Thr-Gly-Tyr图案的已知基质SAPK2a / p38 SAPK3 / p38γ和SAPK4 / p38三角洲。MKK7也磷酸化SAPK2a / p38率低(但不是SAPK3 / p38伽马或SAPK4 / p38 delta),和专门的酪氨酸残基磷酸化发生,证明MKK7本质上是一个dual-specific蛋白激酶。