Thr183Ala突变,而不是第一个糖基化位点的损失,改变了朊蛋白的物理性质。
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Capellari年代,扎伊迪SI,长交流,Kwon EE,彼得森RB
Thr183Ala突变,而不是第一个糖基化位点的损失,改变了朊蛋白的物理性质。
J老年痴呆症说。2000年3月,2 (1):27-35。
- PubMed ID
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12214108 (在PubMed]
- 文摘
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朊蛋白的异常形式增加了抗蛋白酶消化,不溶于非离子去污剂。正常的朊蛋白由non-obligatory修改添加两个N-linked聚糖。一个致病突变,用力推阿拉巴马州在183年剩余的人类朊病毒蛋白质,块的第一个多糖的Asp残留181。这种突变已经报道导致细胞内保留致病性突变蛋白和收购的属性,可能由于缺少多糖。我们报告,缺乏N-linked多糖残留181块不负责在运输或收购pathogen-like属性,相反,用力推到阿拉巴马州突变本身就是致病性表型的可能的原因。