人类朊蛋白的晶体结构揭示了一个齐聚反应的机制。
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引用
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呈递KJ, Morillas M, Swietnicki W,马龙M, Surewicz工作,绮VC
人类朊蛋白的晶体结构揭示了一个齐聚反应的机制。
Nat结构生物学观点》2001年9月,8 (9):770 - 4。
- PubMed ID
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11524679 (在PubMed]
- 文摘
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传染性脑病的发病机制与细胞的朊病毒蛋白质的转换,PrP (C),到一个构象上改变了低聚物的形式,PrP (Sc)。在这里,我们报告的晶体结构人类朊蛋白二聚体形式2一项决议。二聚体的三维交换的结果3 c端螺旋和二硫键的重排。一个跨链具有反平行的β褶板形成的二聚体界面的残留物,位于螺旋2单体的NMR结构。家族朊病毒疾病突变区域映射到直接参与螺旋交换。这种晶体结构表明,通过3 d domain-swapping寡聚化可能构成一个重要的一步路径的PrP (C) - - > PrP (Sc)转换。