己糖激酶的监管机制:新的见解的晶体结构重组人脑己糖激酶与葡萄糖和glucose-6-phosphate。
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Aleshin AE,曾庆红C, Bourenkov GP, Bartunik高清,弗洛姆HJ Honzatko RB
己糖激酶的监管机制:新的见解的晶体结构重组人脑己糖激酶与葡萄糖和glucose-6-phosphate。
结构。1998年1月15日,6 (1):39-50。
- PubMed ID
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9493266 (在PubMed]
- 文摘
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背景:己糖激酶是糖酵解的起搏器在大脑组织。我同工酶类型展示独特的管理属性,生理水平的磷酸缓解产品强有力的抑制,glucose-6-phosphate (Gluc-6-P)。己糖激酶100 kDa多肽链,我由一个c端(催化)域和一个氨基端(管理)领域。结扎己糖激酶结构我应该提供一个基础理解催化机制和监管在原子水平。结果:人类己糖激酶的复杂我和葡萄糖和Gluc-6-P(决心分辨率2.8)是一个与双重的二聚体分子的对称性。一个单体的N -和C端域与C - N端结构域,分别symmetry-related单体。单体连接的两个域由一个α螺旋和每个酵母己糖激酶的褶皱。盐之间的联系可能cation-binding循环n端结构域和一个循环的c端域可能是重要的监管。每个域结合单一葡萄糖和Gluc-6-P分子相互接近。绑定Gluc-6-P 6-phosphoryl集团的c端领域占据了ATP的假定的结合位点,而6-phosphoryl组n端结构域可能重叠磷酸的结合位点。 CONCLUSIONS: The binding synergism of glucose and Gluc-6-P probably arises out of the mutual stabilization of a common (glucose-bound) conformation of hexokinase I. Conformational changes in the N-terminal domain in response to glucose, phosphate, and/or Gluc-6-P may influence the binding of ATP to the C-terminal domain.