人类己糖激酶结合非催化ATP酶膜协会我强调了结构组件控制。
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组织者Rosano C,萨比尼E, Rizzi M, Deriu D, Murshudov G,比安奇,塞拉菲尼G, Magnani M, Bolognesi M
人类己糖激酶结合非催化ATP酶膜协会我强调了结构组件控制。
结构。1999年11月15日,7 (11):1427 - 37。
- PubMed ID
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10574795 (在PubMed]
- 文摘
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背景:己糖激酶我集糖酵解的步伐在大脑中,催化葡萄糖的ATP-dependent磷酸化。我己糖激酶的催化性质依赖于产物抑制以及磷酸的作用。己糖激酶的体内,很大一部分我绑定到线粒体外膜,酶采用四聚物的组装。的mitochondrion-bound己糖激酶我认为优化ATP / ADP葡萄糖磷酸化之间的交换和线粒体氧化磷酸化反应。结果:人类己糖激酶的晶体结构2.25我已经决定决议。酶的总体结构是符合前面观察到酵母己糖激酶的封闭的构象。一个分子的ATP模拟AMP-PNP绑定到每个n端结构域的二聚的酶表面裂,显示特定的交互与核苷酸,本地化积极的静电势。分子对称性带来两个绑定AMP-PNP分子,在两个扩展表面区域的中心,一个共同的二聚的己糖激酶分子。结论:结合AMP-PNP蛋白质站点脱离人类己糖激酶的催化中心我可以与一些核苷酸所扮演的角色分离线粒体膜的酶,并帮助定义分子地区的己糖激酶我接触到线粒体。本文提供的结构信息是符合单克隆抗体映射的自由和mitochondrion-bound形式的酶,不同的己糖激酶和序列分析线粒体绑定属性。