ADP晶体结构的突变体单体的己糖激酶我揭示多个结合位点和构象变化与别构调节有关。
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刘Aleshin AE, Kirby C, X, Bourenkov GP, Bartunik高清,弗洛姆HJ Honzatko RB
ADP晶体结构的突变体单体的己糖激酶我揭示多个结合位点和构象变化与别构调节有关。
J杂志。2000年3月3;296(4):1001 - 15所示。
- PubMed ID
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10686099 (在PubMed]
- 文摘
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己糖激酶,糖酵解的起搏器脑组织,是由两个半连接由一个α螺旋结构相似。这种酶二聚在蛋白质在溶液中浓度升高和晶体结构;然而,几乎所有发表的数据反映了己糖激酶我在溶液中单体的性质。晶体结构的突变形式的重组体人己糖激酶,我这里介绍,首次揭示了酶单体。突变己糖激酶结合6-phosphate葡萄糖和葡萄糖高亲和力N和c端部分,和ADP,亲和力高,多肽链的N末端附近。单体的晶体完全没有的ADP葡萄糖6-phosphate显示第二个腺嘌呤核苷酸结合位点的假定的活性部位(C-half),与构象变化扩展15 N和C-halves之间的接触界面。结构揭示不同的构象州C-half和刚体转动的奶,尽可能小的元素催化的变构调节机制。