激活Rac1 GTPase把蛋白质磷酸酶5的细胞膜和体外刺激磷酸酶活动。
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王Chatterjee, L,阿姆斯特朗DL, Rossie年代
激活Rac1 GTPase把蛋白质磷酸酶5的细胞膜和体外刺激磷酸酶活动。
J生物化学杂志。2010年2月5日,285 (6):3872 - 82。doi: 10.1074 / jbc.M109.088427。Epub 2009年11月30日。
- PubMed ID
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19948726 (在PubMed]
- 文摘
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生理研究离子通道的调控涉及对丝氨酸/苏氨酸蛋白质磷酸酶5 (PP5)作为效应器Rac1 GTPase信号,但是直接生化证据PP5 Rac1监管的缺乏。在这项研究中我们使用免疫沉淀反应,体外绑定,细胞分离和免疫荧光技术展示tetratricopeptide重复域PP5 Rac1交互具体和直接与活跃。因此,激活Rac1提升PP5易位的质膜完整细胞和体外刺激PP5磷酸酶活动。相比之下,无论是持续活跃RhoA-V14还是占主导地位的消极Rac1N17, GDP和保留优先结合活性构象,绑定PP5或刺激的活动。此外,Rac1N17和Rac1 (PBRM)突变缺乏所需的c端多元地区Rac1协会膜,都未能引起膜易位PP5。突变预测接触残留的PP5 tetratricopeptide重复域或在Rac1也打乱了co-immunoprecipitation PP5 Rac1-PP5复合物和膜易位。特定绑定的PP5激活Rac1提供了一个直接的机制PP5可以刺激和招募参与Rac1-mediated信号通路。