晶体结构的效应磷脂酶C-beta2 Rac1绑定。
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Jezyk先生,斯奈德JT Gershberg年代,Worthylake DK,硬化TK, Sondek J
晶体结构的效应磷脂酶C-beta2 Rac1绑定。
Nat Struct杂志。2006;12月13 (12):1135 - 40。Epub 2006年11月19日。
- PubMed ID
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17115053 (在PubMed]
- 文摘
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尽管不同的信号级联需要协调的监管heterotrimeric G蛋白和小gtpase,这些连接仍然知之甚少。我们提出的晶体结构GTPase Rac1绑定到磷脂酶C-beta2 (PLC-beta2)的经典效应heterotrimeric G蛋白。Rac1从事pleckstrin-homology (PH) PLC-beta2域优化基质膜的取向。Gbetagamma也吸引域激活PLC-beta2 PH值,和这两个激活事件是兼容的,导致添加剂磷脂酶活动的刺激。PLC-delta相比,PH值的域PLC-beta2不能绑定磷酸肌醇,消除这种模式的监管。Rac1-PLC-beta2复杂的结构揭示了决定因素,决定选择性PLC-beta同功酶的比其他Rho-family Rac gtpase gtpase,和替换PLC-beta2废除其刺激Rac1但不是Gbetagamma,允许的功能解剖这个积分信号节点。