alpha-naphthoflavone之间复杂的结构特征和人类细胞色素P450 1 b1。
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王,萨瓦河U,结实的CD,约翰逊EF
alpha-naphthoflavone之间复杂的结构特征和人类细胞色素P450 1 b1。
J生物化学杂志。2011年2月18日,286 (7):5736 - 43。doi: 10.1074 / jbc.M110.204420。Epub 2010年12月8日。
- PubMed ID
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21147782 (在PubMed]
- 文摘
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人类P450 1 b1的原子结构是由x射线结晶学与alpha-naphthoflavone分辨率2.7(曾帮工)绑定在活性部位腔。虽然人类的氨基酸序列p450 1 b1和1 a2明显分化,酶表现出狭窄的活性部位蛀牙,这是相似的基质配置文件。螺旋我残留采用相对平坦的构象在这两种酶,和螺旋F的特征失真的地方板式换热器(231)1 b1和板式换热器(226)1 a2与曾帮工介子堆类似的职位。曾帮工绑定在一个截然不同的方向在P450 1 b1从观察1 a2。在某种程度上,这反映出不同构象的螺旋B - c循环稳定不同的氢键相互作用的两种酶。此外,区别其他氨基酸这条线的两种酶腔导致不同方向的边缘两个活动曾帮工的网站。因此,狭窄的腔是守恒的P450 1亚科和P450亚科1 b腔的边缘序列差异,修改底物和抑制剂具有约束力。保护这些P450 1 b1活性位点氨基酸残基在脊椎动物物种中显示这些结构特点是守恒的。