糖化的载脂蛋白E损害其绑定到肝素:识别的主要糖化网站。
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伊藤Shuvaev VV,藤井裕久J,川崎Y, H,滨冈R,巴比尔,齐格勒O, sy G,谷口N
糖化的载脂蛋白E损害其绑定到肝素:识别的主要糖化网站。
Biochim Biophys学报。1999年8月30日,1454 (3):296 - 308。
- PubMed ID
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10452964 (在PubMed]
- 文摘
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糖化的增加血浆载脂蛋白代表一个可能的主要因素为脂质紊乱和加速糖尿病患者的血管硬化。载脂蛋白E的糖化(apoE),等离子体的一个关键lipid-transport蛋白质,体内和体外研究。载脂蛋白e所示是糖化血浆极低密度脂蛋白的正常人和高血糖的糖尿病患者。然而,糖尿病患者高血糖显示2-3-fold apoE糖化水平增加。糖尿病患者血浆载脂蛋白e显示绑定来减少肝素相比正常血浆载脂蛋白e。Amadori产品形成的速度apoE体外是类似于白蛋白和载脂蛋白-ⅰ和A-II。apoE的糖化体外明显减少其与肝素结合能力,封存的关键流程和apoE-containing脂蛋白的细胞。过渡金属螯合剂Diethylenetriaminepentaacetic酸,没有影响的损失apoE heparin-binding活动,表明糖化而不是glycoxidation负责这一效应。相比之下,糖化没有影响apoE与淀粉样贝塔-肽之间的交互。isoform-specific ApoE糖化了。 ApoE(2) showed a higher glycation rate and the following order was observed: apoE(2)>apoE(4)>apoE(3). The major glycated site of apoE was found to be Lys-75. These findings suggest that apoE is glycated in an isoform-specific manner and that the glycation, in turn, significantly decreases apoE heparin-binding activity. We propose that apoE glycation impairs lipoprotein-cell interactions, which are mediated via heparan sulfate proteoglycans and may result in the enhancement of lipid abnormalities in hyperglycemic, diabetic patients.