载脂蛋白E3-Leiden包含一个seven-amino酸插入,是残留的串联重复序列121 - 127。
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沃代尔先生、Weisgraber KH Havekes LM,拉尔SC Jr
载脂蛋白E3-Leiden包含一个seven-amino酸插入,是残留的串联重复序列121 - 127。
生物化学杂志。1989年12月15日;264 (35):21205 - 10。
- PubMed ID
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2556398 (在PubMed]
- 文摘
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阿朴脂蛋白(apo) E3-Leiden apoE与显性表达相关联的变种中缺陷的第三型高脂蛋白血症和低密度脂蛋白受体结合。因此,apoE3-Leiden的结构进行了研究。在钠十二烷基sulfate-polyacrylamide凝胶电泳apoE3-Leiden及其22-kDa伴溶栓片段迁移与表观分子量高于正常水平。apoE3-Leiden决心通过测序的结构异常CNBr,胰蛋白酶的和金黄色葡萄球菌V8 protease-generated肽。与正常apoE3,半胱氨酸在112年残渣,apoE3-Leiden不包含任何半胱氨酸,精氨酸在112位置(apoE4一样,也完全没有半胱氨酸)。不同分子量的基础是确定为seven-amino酸插入串联重复序列的残留121 - 127正常apoE3,例如Glu-Val-Gln-Ala-Met-Leu-Gly,导致apoE3-Leiden拥有306个氨基酸,而不是299年。插入内的带负电荷的谷酰基残留的精氨酸替代补偿剩余112;因此apoE3-Leiden集中在E3的位置。的低密度脂蛋白受体结合活动完整apoE3-Leiden及其22-kDa溶栓片段在体外试验测定。尽管apoE3-Leiden只有约25%的正常绑定活动,其22-kDa溶栓片段几乎正常的绑定,这表明羧基末端apoE3-Leiden域调节其伴的受体结合功能域。