两种人90-kDa热休克蛋白在体内被酪蛋白激酶II在体外磷酸化的保守丝氨酸磷酸化。
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李-米勒SP，安德森CW
两种人90-kDa热休克蛋白在体内被酪蛋白激酶II在体外磷酸化的保守丝氨酸磷酸化。
《生物化学杂志》1989年2月15日;264(5):2431-7。
- PubMed ID
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2492519 (PubMed视图］
- 摘要
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氨基末端蛋白序列分析显示，在37℃下指数增长的人类HeLa细胞表达两种密切相关的90 kda“热休克”蛋白(hsp 90)，数量几乎相等。两种hsp 90都以脯氨酸开始;最初的蛋氨酸残留物被去除。该α蛋白含有一个9个氨基酸的片段TQTQDQPME，从残基4到残基12，被一个4个氨基酸的片段VHHG以β形式取代。纯化的hsp90混合物含有2 mol磷酸盐/mol多肽。两个hsp90蛋白都在两个同源位点磷酸化。对于α蛋白，这些位点对应于丝氨酸231和丝氨酸263。两个磷酸化位点之间的5个氨基酸片段ESEDK在β蛋白中不存在。两个hsp90s磷酸化位点之间的序列被预测为α螺旋结构。去磷酸化的hsp90在两个位点被来自HeLa细胞、小牛胸腺或兔网织红细胞的酪蛋白激酶II磷酸化; no other hsp 90 residues were phosphorylated by casein kinase II in vitro.