二聚体形成的机制90 kda的热休克蛋白。
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Nemoto T, Ohara-Nemoto Y, Ota M,高木涉T, Yokoyama K
二聚体形成的机制90 kda的热休克蛋白。
欧元。1995 10月1日,233 (1):1 - 8。
- PubMed ID
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7588731 (在PubMed]
- 文摘
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本研究描述了机制为90 kda热休克蛋白的形成(一半)。在真核细胞中,有一半寿命两个亚型,α和β,由两个不同的基因编码。一半存在α主要为,一半寿命测试主要是作为一个单体。一半寿命分析本地页面显示细菌表达α融合,谷胱甘肽S-transferase(销售税)存在high-molecular-mass低聚物,并转换为为切除融合后凝血酶裂解酶。删除突变,一半αd44 - 603,形成一个单体和一个氨基端截短突变,一半阿尔法533 - 732年,作为一个二聚体存在,表明dimer-forming驻留在c端200个氨基酸的能力。一半寿命有限的c端200个氨基酸的蛋白质水解α与胰凝乳蛋白酶生产c端16-kDa片段(Met628 / Ala629-Asp732)及其邻氨基端13-kDa片段(Val542-Tyr627 / Met628)。凝胶排阻高效液相色谱法和二维页面分析表明,这两个糜蛋白酶的片段相互绑定。c端198个氨基酸,以及一半的长篇形式β透露dimer-forming活动低于一半α。表达式的嵌合蛋白c端198个氨基酸的α和β亚型进一步表明,16个氨基酸替换定位氨基酸之间的561年和685年占一半的阻碍二聚β。亮氨酸拉链主题(Met402-Leu423)不太可能参与了二聚体的形成。 Taken together, these results indicate that the dimeric structure of HSP90 alpha is mediated by the C-terminal 191 amino acids and consists of duplicate interactions of the C-terminal region (Met628/Ala629-Asp732) of one subunit and the adjacent more N-terminal region (Val542-Try627/Met628) of the other subunit.