一半寿命ligand-dependent复合物的蛋白质组学的调查揭示了CHORDC1作为小说ADP-dependent HSP90蛋白。
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当天JJ,西蒙农协
一半寿命ligand-dependent复合物的蛋白质组学的调查揭示了CHORDC1作为小说ADP-dependent HSP90蛋白。
摩尔细胞蛋白质组学。2010年2月,9 (2):255 - 70。doi: 10.1074 / mcp.M900261-MCP200。Epub 2009年10月28日。
- PubMed ID
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19875381 (在PubMed]
- 文摘
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伴侣一半的结构研究表明,核苷酸和药物配体诱导几个不同的构象状态;然而,这些构象知之甚少如何影响蛋白质与co-chaperones和客户的互动。这里我们使用串联亲和纯化和质/女士调查proteome-wide ATP、ADP、geldanamycin人类一半的选民interactome。我们确定了52个已知的一半和小说组件由这些配体的配合物,包括几个co-chaperones。有趣的是,我们的研究结果还表明,geldanamycin治疗导致一半复合体成为核心转录机械大大丰富,表明一半抑制可能产生广泛的影响基于转录RNA加工。我们进一步描述小说ADP-dependent一半寿命与半胱氨酸和交互问题域(和弦)CHORDC1含有蛋白质。我们表明,这种交互刺激高ADP: ATP比例在细胞溶解产物和纯化重组蛋白在体外。此外,我们证明了这种交互依赖于一半的核苷酸结合能力,需要的链接器区域CHORDC1和弦域之间。这些发现表明,一半一起interactome是动态的核苷酸和药物配体和药物抑制一半可能刺激特定的复合物的形成。