Hsp90由c端区域的一个开关点调节。
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雷茨拉夫M，斯塔尔M，埃伯尔HC，拉格德S，贝克J，凯斯勒H，布赫纳J
Hsp90由c端区域的一个开关点调节。
EMBO代表2009年10月;10(10):1147-53。doi: 10.1038 / embor.2009.153。Epub 2009年8月21日。
- PubMed ID
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19696785 (PubMed视图］
- 摘要
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热休克蛋白90 (Heat shock protein 90, Hsp90)是一种丰富的二聚体atp依赖性分子伴侣，atp酶活性对其体内功能至关重要。位于羧基末端结构域的残基s -亚硝基化已被证明会影响体内Hsp90的活性。为了了解远离氨基末端atp结合位点的特定氨基酸的变化如何调节Hsp90功能，我们突变了相应的残基，并在体内和体外分析了酵母和人类Hsp90变体。在这里，我们表明该残基是一种保守的、强的Hsp90功能调节剂，包括ATP水解和伴侣活性。意想不到的是，这些变体改变了Hsp90的c端和n端缔合特性，并改变了其在atp酶周期内的构象平衡。因此，该残基的s -亚硝基化可以快速有效地精细调控Hsp90。