喜欢的《忍者外传2》的磷酸化蛋白多糖的蛋白激酶C-alpha调节偏振膜分布,细胞的能动性。
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Makagiansar,威廉姆斯,Dahlin-Huppe K, Fukushi J, Mustelin T, Stallcup世行
喜欢的《忍者外传2》的磷酸化蛋白多糖的蛋白激酶C-alpha调节偏振膜分布,细胞的能动性。
J生物化学杂志。2004年12月31日,279 (53):55262 - 70。Epub 2004 10月25。
- PubMed ID
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15504744 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白激酶C (PKC) - alpha的磷酸化重组NG2成为胞质域和佛波醇ester-induced PKC-dependent磷酸化的长篇U251细胞表达喜欢的《忍者外传2》都是刺的被突变(2256),确定这个渣作为主要磷酸化站点。在未经处理的U251细胞/喜欢的《忍者外传2》,喜欢的《忍者外传2》存在ezrin和α(3)β(1)整合素在顶端细胞表面突起。佛波醇酯治疗导致重新分配这三个组件的板状伪足,伴随着细胞活性增加。U251细胞表达喜欢的《忍者外传2》与缬氨酸替代在2256位置对佛波醇酯治疗:喜欢的《忍者外传2》仍在膜突起,细胞的能动性是不变的。相比之下,喜欢的《忍者外传2》2256年与谷氨酸替换位置重新分配板状伪足即使没有佛波醇酯治疗,呈现转染U251细胞自发地能动的。因此PKC-alpha-mediated NG2成为磷酸化在刺(2256)发起的一个关键步骤细胞极化和能动性。