人类微粒体二肽酶一级结构推导出从分子克隆。
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足立H, Tawaragi Y, Inuzuka C,日本久保田公司我,Tsujimoto M, Nishihara T,基本上H
人类微粒体二肽酶一级结构推导出从分子克隆。
J生物化学杂志。1990年3月5日,265 (7):3992 - 5。
- PubMed ID
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2303490 (在PubMed]
- 文摘
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对应两个cDNA克隆人类微粒体二肽酶(MDP,以前称为dehydropeptidase-I或肾二肽酶(EC 3.4.13.11]是从人类胎盘和孤立肾互补脱氧核糖核酸数据库采用快速放大cDNA结束的策略。完整的氨基酸序列互补的推导出包含411个残基,开始16个残基的信号肽。高疏水性的16个氨基酸序列位于羧基末端,支持以前的观察,表明成熟MDP通过共价固定在膜磷脂酰肌醇。MDP有四个潜在N-glycosylation网站和其他metallopeptidases没有明显的序列相似性。表达的免疫交叉反应和保持酶的活性达到MDP因为细胞转染的互补脱氧核糖核酸。DNA和RNA污点分析显示单个基因的存在和大量的1.8千碱基mRNA在肾脏。