描述glycosyl-phosphatidylinositol-anchored人类肾二肽酶,这表明它比猪更广泛糖化酶。
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Hooper NM,敏锐的约,特纳AJ
描述glycosyl-phosphatidylinositol-anchored人类肾二肽酶,这表明它比猪更广泛糖化酶。
j . 1990 1月15日,265(2):429 - 33所示。
- PubMed ID
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2137335 (在PubMed]
- 文摘
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肾二肽酶(EC 3.4.13.11)已经被亲和色谱法纯化从人类肾皮质在溶解后cilastatin-Sepharose n-octyl-beta-D-glucopyranoside或细菌phosphatidylinositol-specific磷脂酶C (PI-PLC)。相分离Triton x - 114年透露,detergent-solubilized形成两亲的,保留了glycosyl-phosphatidylinositol膜锚而磷脂酶可溶性形式是亲水的。两种形式的酶存在disulphide-linked二聚体的两个相同的子单元的59000先生。glycosyl-phosphatidylinositol锚的净化人类肾二肽酶水解由一系列细菌PI-PLCs和血浆磷脂酶d .轻微的酸处理和亚硝酸脱氨基作用亲水的形式显示,打行列式,特征的glycosyl-phosphatidylinositol锚,完全是由于肌醇1,2-cyclic磷酸环抗原决定基。两亲的,亲水的n端氨基酸序列形式相同,定位在糖基膜锚。人类肾二肽酶的氨基端序列表现出高度的相似性与猪的酶,和酶deglycosylation显示肾二肽酶的差异大小这两个物种之间几乎完全是由于N-linked糖基化程度的差异。