人类deoxyhypusine合成酶cDNA克隆和表达。结构研究与重组酶突变体蛋白质。
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MH乔丫,沃尔夫EC,公园
人类deoxyhypusine合成酶cDNA克隆和表达。结构研究与重组酶突变体蛋白质。
J生物化学杂志。1995年9月22日,270 (38):22386 - 92。
- PubMed ID
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7673224 (在PubMed]
- 文摘
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Deoxyhypusine合成酶催化的翻译后形成的第一步hypusine (Nε- (4-amino-2-hydroxybutyl)赖氨酸)。cDNA克隆编码deoxyhypusine合成酶是孤立的从人类海拉细胞库。全长cDNA克隆编码369个氨基酸的蛋白质(计算分子质量40970 Da)和更短的cDNA克隆可能编码一个蛋白质的内部删除56个氨基酸(Asp262-Ser317)是孤立的。推断人类酶的氨基酸序列显示了高度的身份的酵母deoxyhypusine合酶和胰蛋白酶的已知序列的多肽的老鼠和粗糙脉孢菌酶。形成的重组酶在大肠杆菌中表达有效催化deoxyhypusine合成。人类重组蛋白变体(i)截断48或97 NH2-terminal氨基酸,(ii) 39 COOH-terminal氨基酸的截断,或(3)内部删除(Asp262-Ser317)是不活跃的。嵌合蛋白组成的完整的人类序列和酵母的16个氨基酸序列(Gln197-Asn212,没有出现在人类酶)之间插入Glu193和Gln194表现出温和的活动。