人类deoxyhypusine合成酶的结构研究:识别氨基酸残基的亚精胺的绑定和NAD的关键。
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李CH, MH PY,公园
人类deoxyhypusine合成酶的结构研究:识别氨基酸残基的亚精胺的绑定和NAD的关键。
j . 2001 5月1日,355 (Pt 3): 841 - 9。
- PubMed ID
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11311149 (在PubMed]
- 文摘
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Deoxyhypusine合酶催化作用的生物合成的第一步hypusine [N(ε)——(4-amino-2-hydroxybutyl)赖氨酸]。人类deoxyhypusine合酶的晶体结构在复杂与NAD透露四NAD-binding网站每四聚物的酶,并导致预测spermidine-binding的口袋里。我们有七个氨基酸残基的取代每个预测spermidine-binding网站,接触NAD十一残留,与一个丙氨酸。氨基酸残基的亚精胺,替换asp - 243, trp - 327, - 288, asp - 316或glu - 323与丙氨酸几乎完全丧失亚精胺引起的绑定和酶活性;阿拉巴马州只有突变酪氨酸- 305 - - >显示部分绑定和活动。他的- 288——> Ala NAD方面也缺乏约束力。NAD绑定是显著降低在所有的NAD-site突变体酶,除了glu - 137 - - >阿拉巴马州,NAD的显示正常绑定,但完全缺乏亚精胺绑定。NAD-site突变的酶,asp - 342 - - >阿拉巴马州,asp - 313 - - >阿拉巴马州和阿拉巴马州asp - 238 - - >显示最低的NAD的绑定。这些酶和他的阿拉巴马州- 288也显示减少了亚精胺的绑定,大概是因为亚精胺绑定依赖NAD。这些发现许可证的积极识别的关键氨基酸残基绑定亚精胺和NAD和提供新的见解的复杂分子的相互作用参与deoxyhypusine合酶反应。