识别的主要glycosaminoglycan-attachment网站可溶性重组人类thrombomodulin:潜在糖基转移酶serine474竞争监管的功能。
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Gerlitz B, Hassell设计T,多辆CJ,帕金森摩根富林明,爆炸ν,格林奈尔BW
识别的主要glycosaminoglycan-attachment网站可溶性重组人类thrombomodulin:潜在糖基转移酶serine474竞争监管的功能。
j . 1993 10月1日,295 (Pt 1): 131 - 40。
- PubMed ID
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8216207 (在PubMed]
- 文摘
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Thrombomodulin (TM)是一种内皮细胞凝血酶受体,将凝血酶从抗凝血酶促凝血的。以往的经验显示,TM表达在一个高(r)形式含有硫酸软骨素和low-M (r)形式缺乏这一修改。定点诱变的可溶性人类TM导数(TMD1)是用来确定附件网站(s)的核心蛋白质功能重要的低聚糖。虽然有四个丝氨酸残基的Ser / Thr-rich域内TMD1可能粘多糖大会的支持,我们的分析表明,主站点Ser474的附件和证据提出Ser472低水平的附件。可以提高整体的依恋程度变异Ser472谷氨酸(以符合Ser474 xylosyltransferase受体共识acidic-Gly-Ser-Gly-acidic);然而,很大一部分(约。TM总数的35%)仍缺乏一个粘多糖的一部分。突变体,拥有一个替换Ser474显示增加流动性的low-M SDS /页面上(r)的形式与本机TMD1。隔离和测序的c端肽表明这个修改丝氨酸low-M本机TMD1 (r)的形式。一个明显的“受体重叠共识”Ser474表明TM的粘多糖分离背后的机制可能涉及衬底xylosyltransferase和N-acetylgalactosaminyltransferase之间的竞争。